Spécialité SVT, Première • Fiche de révision à Montréal
Cette fiche accompagne le chapitre « les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques » du programme de Spécialité SVT de Première : catalyse, substrat et produit, site actif et structure tridimensionnelle, spécificité de substrat et de réaction, vitesse initiale, enzymes marqueurs de la spécialisation cellulaire.
Elle ne redit pas le cours. Elle dit ce qui coûte des points dans un devoir, ce qu'une expérience a le droit de démontrer, et la phrase que le correcteur attend. La cinétique enzymatique et l'effet de la température ou du pH ne sont pas des attendus de Première : ils n'apparaissent qu'en appui, nommés comme tels.
Le fil du chapitre
Une enzyme se définit par ce qu'elle reconnaît et par ce qu'elle fait : c'est la forme de son site actif, fixée par sa séquence donc par un gène, qui décide des deux, et une vitesse ne se lit qu'à l'origine.
Notions couvertes
Le tableau du chapitre
Avant de conclure, repérez la seule chose qui change d'un essai à l'autre : elle décide de la colonne, donc de la phrase de conclusion.
| Critère | Spécificité de substrat une enzyme, plusieurs molécules | Spécificité de réaction un substrat, plusieurs enzymes | Effet de la dose vitesses initiales comparées | Spécialisation plusieurs types de cellules |
|---|---|---|---|---|
| Ce qui varie | le substrat proposé | l'enzyme qui agit | la concentration en enzyme, ou en substrat | le type de cellule étudié |
| Ce qui reste fixe | l'enzyme, la durée, la température | le substrat et les conditions | tout le reste, dont l'autre concentration | l'individu, donc le génome |
| Ce qu'on observe | un seul substrat transformé | des produits différents | des pentes de tangente à l'origine différentes | des profils enzymatiques différents |
| Exemple | la lactase hydrolyse le lactose, pas le saccharose | le glucose : glucose-6-phosphate ou acide gluconique | deux fois plus de catalase, vitesse initiale doublée | glucose-6-phosphatase dans l'hépatocyte seulement |
| Phrase de conclusion | « l'enzyme ne reconnaît que ce substrat parmi ceux testés » | « chaque enzyme catalyse une réaction précise sur ce substrat » | « à substrat égal, la vitesse initiale croît avec la dose d'enzyme » | « chaque cellule exprime une partie de ses gènes » |
Une expérience où deux choses changent à la fois ne démontre rien : elle ne rentre dans aucune colonne.
Sur une copie, on nomme l'enzyme (l'amylase), jamais le liquide qui la contient (la salive).
Les erreurs ci-dessous sont celles que je corrige le plus souvent en séance. Chacune coûte des points sur une copie, même quand le raisonnement est juste.
Ce qu'il ne faut pas écrire
« L'amylase est transformée en maltose pendant la réaction. »
Ce qu'il faut écrire
« L'amidon, substrat, est hydrolysé en maltose, produit ; l'amylase est retrouvée intacte et resservira. »
Pourquoi : Confondre enzyme et substrat rend fausse toute l'interprétation d'une courbe : le palier dépend du substrat, pas de la dose d'enzyme (série, exercices 4 et 8).
Ce qu'il ne faut pas écrire
« C'est la salive qui digère l'amidon. »
Ce qu'il faut écrire
« L'amylase, enzyme contenue dans la salive, catalyse l'hydrolyse de l'amidon. »
Pourquoi : Le témoin sans salive montre que la salive agit ; il ne dit pas quelle molécule, et le barème attend le nom de l'enzyme (série, exercice 2).
Ce qu'il ne faut pas écrire
« La lactase n'agit pas sur le saccharose : c'est la spécificité de réaction. »
Ce qu'il faut écrire
« Une même enzyme, trois sucres, un seul hydrolysé : c'est la spécificité de substrat. »
Pourquoi : La question à se poser : qu'est-ce qui change d'un essai à l'autre ? La molécule de départ, c'est le substrat ; la réaction, donc le produit, c'est la réaction (série, exercices 1 d, 1 e et 6).
Ce qu'il ne faut pas écrire
« . »
Ce qu'il faut écrire
« La tangente à l'origine passe par , donc . »
Pourquoi : La corde mesure une vitesse moyenne, déjà ralentie par l'épuisement du substrat : ici plus de deux fois trop faible (série, exercice 4).
Ce qu'il ne faut pas écrire
« Le site actif de l'amylase est formé des acides aminés 197 à 300. »
Ce qu'il faut écrire
« Le site actif réunit, par le repliement, les acides aminés 197, 233 et 300, éloignés dans la séquence. »
Pourquoi : Entre 197 et 300, cent acides aminés sont pour la plupart loin de la poche : c'est la structure tridimensionnelle qui forme le site (série, exercice 7).
Ce qu'il ne faut pas écrire
« Le muscle ne libère pas de glucose car il n'a pas le gène de la glucose-6-phosphatase. »
Ce qu'il faut écrire
« Le muscle possède ce gène, comme toutes les cellules de l'individu, mais ne l'exprime pas : il ne fabrique pas l'enzyme. »
Pourquoi : Toutes les cellules d'un individu ont le même génome ; leurs enzymes diffèrent par l'expression des gènes, et c'est ce qui fait d'elles des marqueurs (série, exercices 8 et 9).
Ce qu'il ne faut pas écrire
« Le tube avec lactase contient du glucose, donc la lactase hydrolyse le lactose. »
Ce qu'il faut écrire
« Le tube 1 (lactose et lactase) contient du glucose, le tube 2 (lactose et eau) n'en contient pas : seule la lactase diffère, elle hydrolyse donc le lactose. »
Pourquoi : Sans le témoin, le glucose pourrait venir d'une hydrolyse spontanée ou d'une impureté ; le barème note la comparaison explicite à un témoin (série, exercice 6).
Ce qu'il ne faut pas écrire
« La lactase n'agit sur aucune autre molécule que le lactose. »
Ce qu'il faut écrire
« Parmi les sucres testés, la lactase n'hydrolyse que le lactose. »
Pourquoi : Une expérience ne conclut que sur ce qu'elle a testé ; les lactases hydrolysent d'ailleurs d'autres molécules qui portent la même liaison (série, exercice 6 f).
Lisez le protocole et cherchez ce qui change d'un tube, d'une courbe ou d'une cellule à l'autre.
Si une enzyme, plusieurs molécules proposées, une seule transformée → spécificité de substrat
Exemple : lactase : lactose hydrolysé, saccharose et maltose intacts
Si un même substrat, plusieurs enzymes, des produits différents → spécificité de réaction
Exemple : glucose : glucose-6-phosphate par l'hexokinase, acide gluconique par la glucose oxydase
Si même substrat, doses d'enzyme différentes, courbes comparées → tracer les tangentes à l'origine et comparer les vitesses initiales
Exemple : extrait dilué de moitié : divisée par deux
le palier, lui, ne dépend que du substrat
Si même enzyme, concentrations de substrat différentes → comparer les vitesses initiales : elles augmentent de moins en moins
Exemple : voir l'exemple décortiqué ci-dessous
la modélisation de cette courbe est hors programme
Si plusieurs types de cellules, mêmes enzymes dosées → spécialisation : relier l'enzyme exprimée à la fonction de la cellule
Exemple : glucose-6-phosphatase dans l'hépatocyte, qui libère du glucose dans le sang
Si un tube où l'enzyme est absente, ou détruite → c'est un témoin : il dit ce qui se passe sans enzyme active
l'effet de la température n'est pas exigible ; on ne s'en sert que comme témoin
Si deux facteurs changent à la fois, aucune branche ne s'applique : l'expérience ne permet pas de conclure, et il faut le dire.
Le correcteur coche des étapes. Les voici dans l'ordre, avec la phrase de conclusion qu'il attend mot pour mot.
Quand l'utiliser : « À l'aide du document, montrez que... », « Exploitez les résultats... »
Phrase de conclusion
« Je vois que seul le tube avec lactase contient du glucose, alors que le témoin sans lactase n'en contient pas ; je sais que le lactose est formé de glucose et de galactose ; j'en déduis que la lactase catalyse l'hydrolyse du lactose. »
Le piège : Recopier le document sans conclure : la description seule rapporte au plus la moitié des points.
Barème : Environ un tiers pour les relevés, un tiers pour les connaissances mobilisées, un tiers pour la conclusion qui répond au problème.
Quand l'utiliser : « Déterminez la vitesse initiale », « Comparez les vitesses initiales »
Phrase de conclusion
« La tangente à l'origine passe par , donc . »
Le piège : Lire le point sur la courbe au lieu de la tangente.
Cinq minutes de vérification récupèrent plus de points qu'un exercice de plus commencé à la hâte.
La vitesse initiale dépasse la vitesse moyenne
Divisez la quantité finale par la durée totale : votre doit être plus grande.
Courbe de l'extrait dilué : et vitesse moyenne sur s . Une plus petite que la moyenne dit que la tangente est mal tracée.
Le palier ne dépend pas de l'enzyme
Deux courbes qui ne diffèrent que par la dose d'enzyme doivent tendre vers le même palier.
Si votre corrigé dit « plus d'enzyme, plus de produit à la fin », relisez : l'enzyme n'est pas un réactif.
Chaque conclusion a son témoin
Pour chaque phrase « l'enzyme fait ceci », nommez le tube ou la courbe témoin qui ne diffère que par l'enzyme.
Tube 1 contre tube 2 dans l'expérience de la lactase. Pas de témoin nommé : la phrase ne vaut que la moitié des points.
Une unité de vitesse
Une vitesse s'écrit en quantité par unité de temps.
est une vitesse ; ne l'est pas.
On place la même quantité d'amylase dans quatre tubes d'empois d'amidon à , , et , et l'on suit le maltose formé. Les tangentes à l'origine passent par , , et , en minutes et en .
Comparez les vitesses initiales et interprétez leur évolution.
Étape 1
et
Pourquoi
On lit la pente sur la tangente, jamais sur la courbe : c'est la seule vitesse mesurée à concentration en substrat connue.
Étape 2
et
Pourquoi
Un point de tangente pris loin de l'origine réduit l'erreur de lecture.
Étape 3
De à : ; de à :
Pourquoi
Un rapport chiffré transforme « ça augmente » en une observation précise : doubler le substrat n'a plus le même effet.
Étape 4
La vitesse initiale augmente avec la concentration en substrat, de moins en moins, et semble tendre vers un plafond.
Pourquoi
C'est la partie « je vois » : un constat sur les résultats, sans encore l'expliquer.
Étape 5
Interprétation : à forte concentration, presque tous les sites actifs sont occupés par un substrat ; ajouter du substrat n'augmente presque plus le nombre de complexes enzyme-substrat formés par seconde.
Pourquoi
C'est la connaissance attendue : la réaction passe par la fixation du substrat dans un site actif, en nombre limité.
Étape 6
Vérification : à , la vitesse moyenne sur min vaut , bien moins que .
Pourquoi
La vitesse moyenne doit rester sous la vitesse initiale : sinon la tangente est fausse.
Conclusion rédigée
À quantité d'enzyme fixée, la vitesse initiale augmente avec la concentration en substrat, puis de moins en moins, car les sites actifs, en nombre limité, deviennent presque tous occupés. La modélisation mathématique de cette courbe (constante de Michaelis) est hors programme de Première.
L'erreur classique sur cet exercice : Conclure « la vitesse est proportionnelle à la concentration en substrat » : c'est vrai pour la dose d'ENZYME dans ces expériences, pas pour le substrat.
La spécificité de substrat dit quelle molécule une enzyme reconnaît : la lactase hydrolyse le lactose mais pas le saccharose. La spécificité de réaction dit quelle transformation elle catalyse : sur le même glucose, l'hexokinase fixe un phosphate et la glucose oxydase l'oxyde. Pour trancher, regardez ce qui change entre les essais : la molécule de départ ou la réaction.
Sur la courbe de la quantité de produit en fonction du temps, tracez à la règle la tangente à la courbe à l'origine. Lisez un point de cette droite loin de l'origine, puis divisez la quantité de produit par le temps correspondant. Donnez l'unité, par exemple en micromoles par seconde. Ne prenez jamais un point de la courbe elle-même : vous obtiendriez une vitesse moyenne, plus faible.
Parce que son site actif, une petite poche formée par le repliement de la chaîne d'acides aminés, a une forme et une composition qui ne conviennent qu'à certaines molécules. Seul un substrat de forme complémentaire s'y fixe et forme un complexe enzyme-substrat. Une molécule de forme différente n'y entre pas et n'est pas transformée. Quelques enzymes acceptent plusieurs substrats proches.
Elles ont toutes le même génome, issu de la cellule-œuf, mais chacune n'exprime qu'une partie de ses gènes. Un hépatocyte exprime le gène de la glucose-6-phosphatase, une cellule musculaire possède ce gène sans l'exprimer. Les enzymes fabriquées réalisent la fonction de la cellule : elles sont donc des marqueurs de sa spécialisation.
Non. L'enzyme fixe son substrat, catalyse sa transformation, libère les produits et se retrouve intacte, prête à recommencer. Une même molécule d'enzyme transforme ainsi un très grand nombre de molécules de substrat, ce qui explique qu'une petite quantité suffise. La quantité finale de produit dépend du substrat disponible, pas de la dose d'enzyme.
© Ahmed Squalli Houssaini. Fiche publiée sur www.letuteurscientifique.ca/fiches/1svt-enzymes. Libre pour l'usage personnel et en classe ; sa republication ailleurs demande une autorisation écrite (mentions légales).
